Wie viel wissen Sie über den Unterschied zwischen Protein und Proteinpeptid?

3. Dreidimensionale Struktur des Proteins und zweidimensionale Struktur des Proteinpeptids

Die dreidimensionale Struktur von Proteinen ist kein neues Thema, und die zweidimensionale Struktur von Proteinpeptiden wurde eingehend untersucht. Diese Strukturen sind immer noch untrennbar mit unserer täglichen körperlichen Gesundheit und Gesundheitsversorgung verbunden.

Die dreidimensionale Struktur des Proteins ist förderlich für die Realisierung der Aktivität seiner funktionellen Segmente, und der Kochprozess, Erhitzungsprozess und die Härtungsmethoden können die dreidimensionale Struktur des Proteins zerstören und inaktiv machen. Dies führt jedoch oft zu anderen Ergebnissen, wie beispielsweise einem köstlichen Geschmack und sicheren Lebensmitteln. In der biologischen enzymatischen Hydrolysetechnologie verwenden wir häufig Temperaturänderungen und Säure-Basen-Änderungen, um die dreidimensionale Struktur von Proteinen zu verändern, um die anschließende enzymatische Hydrolyse vorzubereiten.

Tatsächlich sind das Prinzip und der Prozess der industriellen Gewinnung von tierischem Eiweiß unserer täglichen Küche zu Hause sehr ähnlich. Zum Beispiel die hausgemachte Suppe im Süden: Zunächst wird durch hohe Temperaturen das Eiweiß in Fleisch und Knochen denaturiert. Zu diesem Zeitpunkt wird das Protein durch Hitze zusammengezogen und die dreidimensionale Struktur ist kompakt und kann töten. Es tötet die meisten Bakterien ab, ist jedoch nicht für eine sofortige biologische Proteolyse geeignet. Die enzymatische Hydrolyse hat eine bessere Wirkung in einem wässrigen System. Daher ist es notwendig, das Feuer zu Hause zu wechseln und langsam zu kochen, damit die dreidimensionale Struktur des Proteins in kochendem Wasser langsam zerstört wird. Der hydrophile Teil erscheint in der Struktur und bildet so eine gelöste makromolekulare Brühe. Wenn die dreidimensionale Struktur beschädigt wird, werden einige freie Aminosäuren freigesetzt, sodass die Brühe einen einzigartigen und köstlichen Geschmack präsentiert. Bei der industriellen Proteinextraktion verwenden wir eine moderate Temperaturbehandlung, dieser Prozess kann auch die meisten Bakterien abtöten, und da die Temperatur nicht plötzlich ansteigt, wird die dreidimensionale Struktur des Proteins nicht plötzlich schrumpfen, sondern es kommt zu einer ordnungsgemäßen Abwicklung und großen Auflösung . Die molekularen Proteinfragmente sind in Struktur und Größe ähnlich, es sind relativ wenige freie Aminosäuren in den Fragmenten enthalten und auch der Materialverlust bei der anschließenden enzymatischen Hydrolyse wird reduziert.

Wir alle wissen, dass das Hinzufügen von etwas Salz in die Brühe am Ende köstlicher wird. Die Essenz besteht darin, dass die dreidimensionale Struktur des Proteins während des Kochvorgangs nach und nach aufgebrochen wird, um kleine wasserlösliche Proteinmoleküle zu bilden. Diese Moleküle haben noch eine gewisse Dreidimensionalität. Struktur. Wenn Salz hinzugefügt wird, fördert es den weiteren Abbau der dreidimensionalen Struktur eines Teils des Proteins und setzt mehr Aminosäuren frei, was die Suppe schmackhafter macht. Daher verwenden wir in der Industrie biologische enzymatische Hydrolyseverfahren, um das gelöste Protein mit dreidimensionaler Struktur effizient und tiefer in Aminosäuren mit zweidimensionaler Struktur zu zerlegen. Die Proteinmoleküle mit dreidimensionaler Struktur werden nach dem Kochen bei mittlerer Temperatur denaturiert und inaktiviert und bilden einen Teil davon. Hydrophile Gruppe. Aber von der Struktur her gibt es immer noch viele Positionen mit bestimmter chemischer Aktivität, die leicht zu interagieren, zu einer werden oder mit Wasser eine bestimmte Struktur bilden, so dass die Proteinflüssigkeit zu diesem Zeitpunkt eine bestimmte Viskosität hat und leicht herzustellen ist Schaum beim Rühren, und der Schaum verschwindet nicht leicht. . Die kleinen Aminosäuremoleküle, die enzymatisch in eine zweidimensionale Struktur umgewandelt wurden, haben eine einfache Struktur, und die hydrophile Gruppe wird am stärksten freigesetzt und exponiert, wodurch die Viskosität ihrer wässrigen Lösung schwächer und näher an den Zustand von Wasser wird.

Der Unterschied zwischen der zweidimensionalen und dreidimensionalen Struktur auf mikroskopischer Ebene hat dazu geführt, dass sich die Form der Proteinlösung auf makroskopischer Ebene verändert hat. Diese Phänomene werden auch häufig verwendet, um den Grad und das Fortschreiten der mikroskopischen Reaktion im Prozess der Proteinextraktion durch biologische enzymatische Hydrolyse zu beurteilen. Wenn die zweidimensionale Struktur erzeugt wird, erscheinen mehr freie Aminosäuren und die Acidität im System wird allmählich stärker, wodurch eine leicht saure Proteinpeptidlösung gebildet wird.

In der enzymatischen Hydrolysetechnologie von Proteinen sind die mikroskopische Welt und die makroskopische Welt eng miteinander verbunden, und jede Änderung und jeder Zustand entspricht einander. Solange die Beziehung zwischen der dreidimensionalen Struktur des Proteins und der zweidimensionalen Struktur des Proteinpeptids betrachtet wird, können die biologischen Enzyme besser verstanden werden Lösungsprozess. Die biologische Aktivität und der Wert von Proteinpeptiden mit zweidimensionaler Struktur sind im Vergleich zu Proteinen mit dreidimensionaler Struktur stark verbessert. Gleichzeitig werden auch einige biologische Eigenschaften der dreidimensionalen Struktur geschwächt, die für den menschlichen Körper besser zur Aufnahme und Verwendung geeignet sind. Auf das Thema Proteinpeptide wird später noch näher eingegangen. Die zweidimensionale Struktur von Proteinpeptiden und ihre biomedizinischen Anwendungen sind derzeit einer der Hot Spots auf dem Gebiet der Biomedizin, und das Zeitalter der Biowissenschaften könnte eine neue Ära starker Entwicklung einleiten.

4. Ist es Ernährung oder Medizin? Die wahre Funktion von Proteinpeptiden

Es gab Leute, die die Konzepte von Proteinpeptiden, Proteinen und niedermolekularen Proteinen gefördert haben, und es gibt auch viele Zweifel. Hat Proteinpeptid die magischen Funktionen, die gefördert werden? Lassen Sie&versuchen, eine Analyse aus der Perspektive der Rationalität und des gesunden Menschenverstands durchzuführen.

Lassen Sie uns zunächst den Unterschied zwischen Proteinpeptiden und Proteinen verdeutlichen: Proteinpeptide sind vereinfacht gesagt ein Bestandteil von Proteinen. Mehrere Proteinpeptide werden zu Proteinmolekülen kombiniert. Sie haben bestimmte Makrofunktionen. Proteine ​​können hydrolysiert, Säure-Base- oder biologische Enzyme sein. In Proteinpeptide zerlegt, kann der weitere Abbau schließlich freie Aminosäuren erhalten. Es scheint, dass, da Proteinpeptid ein Teil von Protein ist, es immer noch eine bestimmte biologische Aktivität und Funktion hat? Oder haben nur komplexe Proteine ​​biologische Aktivität?

Tatsächlich sind Aminosäuren keine einfachen und ungeordneten Proteinpeptide. So wie wir Autos bauen, hat jedes Bauteil seine eigene Funktion und Eigenart: Zündkerzen können elektrische Funken erzeugen, Kolben können Verbrennungsenergie in Bewegung umwandeln und Kurbelwellen sind auf Kolben abgestimmt. Der Schlüssel ist, die Bewegung auf das Reifenradsatz zu übertragen... und verschiedene Komponenten werden zu einem Motor und verschiedene Strukturen schließlich zu einem Auto kombiniert. Obwohl das Auto eine Makrofunktion hat, hat gleichzeitig jedes Bauteil, sogar eine Schraube, auch eine eigene Funktion, auch wenn es nicht im Auto verwendet wird, kann es auch an anderen koordinierten Stellen verwendet werden! Dies nicht nur auf der Ernährungsebene, sondern auch auf der biologischen Aktivitätsebene.

In den letzten 30 Jahren hat der Nobelpreis für Biologie viel an Proteinpeptiden geforscht, und die Ergebnisse verändern allmählich das Leben der Menschen. Obwohl einige kommerzielle Propaganda mit dem Verständnis und dem Verständnis der Menschen für verwandte Technologien die Produktionstechnologie des Unternehmens verbessert hat und qualitativ hochwertige Produkte auf den Markt gekommen sind, wird das gesunde Leben der Menschen immer besser. Hier einige Auszüge der technischen Errungenschaften des Nobelpreises, um Proteinpeptide aus einer anderen Perspektive zu verstehen:

1984 entdeckte der amerikanische Biochemiker Robert Bruce Merrifield Peptide, die eine Schlüsselrolle für das menschliche Wachstum und die Entwicklung, den Stoffwechsel, die Krankheit, das Altern und den Tod spielen, und gewann in diesem Jahr den Nobelpreis für Chemie.

1986 führten die italienische Biologin Rita Levi-Montalcini und der amerikanische Biologe Stanley Cohen eingehende Forschungen zu Peptiden durch und fanden heraus, dass Peptide beschädigte kranke Zellen reparieren, den Zelllebenszyklus regulieren, alternde Zellen aktivieren, interzelluläre Ionenstoffwechselkanäle regulieren und eine umfassende Konditionierung der wichtigsten Systeme des menschlichen Körpers spielte eine Rolle bei der Förderung und gewann in diesem Jahr den Nobelpreis für Medizin.

Im Jahr 1993 machte Dr. Allen Siber die wissenschaftlichen Forschungsergebnisse von Peptiden im medizinischen Bereich zur Reparatur, Konditionierung und Aktivierung von menschlichen Zellen und Genen. Sein Wert übertrifft jede Substanz, die in der Geschichte der Menschheit gefunden wurde. Diese wissenschaftliche Forschungsleistung brachte ihm in diesem Jahr den Nobelpreis.

1999 entdeckte Professor Gunter Blobel aus den USA, dass Signalpeptide den Proteintransport steuern und erhielt den Nobelpreis für Chemie.

Im Jahr 2000 erhielt der schwedische Wissenschaftler Arvid Carlsson den Nobelpreis für Chemie für seine Erforschung des molekularen Mechanismus der Nachrichtenproteine ​​zur Übertragung von Gehirnnerven.

Im Jahr 2015 amerikanischer&Verstärker; Der türkische Wissenschaftler Aziz Sancar, der schwedische Wissenschaftler Tomas Lindahl und der amerikanische Wissenschaftler Paul Modrich erhielten den Nobelpreis für Chemie für ihre Entdeckung, dass Peptide Werkzeuge zur Reparatur von DNA in Zellen sind.

Aus dem obigen Inhalt ist nicht schwer zu erkennen, dass Proteinpeptide nicht nur Nährstoffe sind, sondern auch wichtige Wirkstoffe für den menschlichen Körper, die an verschiedenen physiologischen Funktionen und Stoffwechselprozessen beteiligt sind. Die vom menschlichen Körper aufgenommenen Proteinpeptide werden nicht nur zur Wiederaufnahme in Aminosäuren verdaut, sondern können über spezifische Kanäle aktiv aufgenommen werden. Die vom Körper aufgenommenen Proteinpeptide sind nicht nur Nahrungsmaterialien für den Proteinaufbau, sondern spielen auch physiologischere Rollen. Fördern oder stimulieren Sie einige physiologische Stoffwechselprozesse. Dies erklärt auch, warum Sojaprotein und Rindfleischprotein von der grundlegendsten Aminosäureebene aus ähnlich sind, aber beim Verzehr von Sojaprotein und Rindfleischprotein gibt es offensichtliche Unterschiede in den physiologischen Indikatoren des menschlichen Körpers.

Andererseits können die von natürlichen Tieren und Pflanzen hydrolysierten Proteinpeptide mehr biologische Stoffwechselfunktionen haben, die wir übersehen haben. Vielleicht sind bestimmte Proteinpeptide bei der Formulierung chinesischer Kräutermedizin mehr als nur ernährungsphysiologisch. Die Rolle, aber durch Veränderung des physiologischen Stoffwechsels oder der biologischen Aktivität, zeigt so die einzigartigen medizinischen Eigenschaften. Dies könnte eine neue Perspektive für Durchbrüche bei der Modernisierung der chinesischen Medizin sein.

Kurz gesagt, wenn Proteinpeptide nicht nur nahrhafte Lebensmittel sind, sollten verschiedene Proteinpeptide eine bestimmte biologische Aktivität und einen medizinischen Wert haben. Die Aufnahme von Proteinpeptiden kann eine bessere intestinale Absorption sein und die Absorption und Verwertung von Proteinpeptidprodukten verbessern. Auf dem Gebiet der Proteinpeptide gibt es noch zu viele Geheimnisse und Raum für Erforschung. Mit mehr Verständnis und eingehender Forschung wird die Protein-Peptid-Industrie sicherlich einen größeren Wert schaffen.